Лактатдегидрогеназа (L-лактат: NAD-оксидоредуктаза (LDH) 1.1.1.27) — фермент, принимающий участие в реакциях гликолиза. Лактатдегидрогеназа катализирует превращение лактата в пируват, при этом образуется NADH.

Впервые лактатдегидрогеназа получена из отмытой мышцы Маергофом в 1909 году, а в 1940 году Штрауб получил её в кристаллическом виде.

Лактатдегидрогеназа устойчива к химическим воздействиям, например к действию реактивов, окисляющих или блокирующих сульфгидрильные группы, например йодоацетат и йодобензоат. Активность лактатдегидрогеназы снижается при повышении концентрации пирувата выше 10⁻⁴ М. Значительное инактивирование, обратимое при добавлении цистеина, происходит при инкубировании с парахлормеркурибензоатом.

Коферментом лактатдегидрогеназы является никотинамидадениндинуклеотид, сокращенно NAD. NAD — кофермент динуклеотидного типа, в котором два нуклеозид-5'-монофосфата соединены фосфоангидридной связью.

Анализ на ЛДГ входит в биохимический анализ крови. Нормы:

• новорожденные — до 2000 Ед/л
• дети до 2 лет — 430 Ед/л
• дети от 2 до 12 — 295 Ед/л
• дети старше 12 лет и взрослые — 250 Ед/л